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蛋白质的细胞功能：蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子，包括蛋白质分子结合。蛋白质结合其他分子的区域被称为结合位点，而结合位点常常是从蛋白质分子表面下陷的一个“口袋”；而结合能力与蛋白质的三级结构密切相关，因为结构决定了结合位点的形状和化学性质（即结合位点周围的氨基酸残基的侧链的化学性质）。蛋白质结合的紧密性和特异性可以非常高；例如，核糖核酸酶压制蛋白可以与人的血管促生蛋白以亚飞摩尔（sub-femtomolar，即<10-15M）量级的解离常数进行结合，但却完全不结合（解离常数>1M）angiogenin在两栖动物中的同源蛋白抗肿病核糖核酸酶。非常微小的化学结构变化，如在结合位点的某一残基侧链上添加一个甲基基团，有时就可以几乎完全破坏结合；例如，氨酰tRNA合成酶可以分辨侧链结构非常类似的缬氨酸和异亮氨酸，而这两种氨基酸的差别就在于异亮氨酸的侧链多出一个甲基。丙氨酸氨基转移酶在人体中参与蛋白质的新陈代谢。1123-28-0

蛋白质是由不同的L型α-氨基酸所形成的线性聚合物。目前在绝大多数已鉴定的天然蛋白质中发现的氨基酸有20种。所有氨基酸都有共同的结构特征，包括与氨基连接的α碳原子，一个羧基和连接在α碳原子上的不同的侧链。但脯氨酸有着与这种基本结构不同之处：它含有一个侧链与氨基连接在一起所形成的特殊的环状结构，使得其氨基在肽键中的构象相对固定[16]。标准氨基酸的侧链是构成蛋白质结构的重要元素，它们具有不同的化学性质，因此对于蛋白质的功能至关重要。多肽链中的氨基酸之间是通过脱水反应所形成的肽键来互相连接；一旦形成肽键成为蛋白质的一部分，氨基酸就被称为“残基”，而连接在链的碳、氮、氧原子被称为“主链”或“蛋白质骨架”。由于肽键有两种共振态，具有一定的双键特性，使得相邻α碳之间形成肽平面；而肽键两侧的二面角确定了蛋白质骨架的局部形态。由于氨基酸的非对称性（两端分别具有氨基和羧基），蛋白质链具有方向性。蛋白质链的起始端有自由的氨基，被称为N端或氨基端；尾端则有自由的羧基，被称为C端或羧基端。1588441-24-0酶的构象变换常常是由底物结合到活性位点所导致。

蛋白质在人体中约占体重的16%。一个人无论外表看到的皮肤、头发、指甲，还是内在的血管、血液，及许多部位，蛋白质都是基础材料，就是骨骼，必须是胶原蛋白建立的纤维网上再沉积钙等矿物质。没有蛋白质就没有生命。蛋白质维护身体组织，制造身体新组织，促进身体生长。制造酶及刺激，促进身体各项机能。制造抗体，增强抵抗力，抵抗细菌与传染。调节人体的水分平衡，维持体液。帮助输送氧气与养分。提供能量。蛋白质不光是人体的基础材料，而且还不断地进行分解与合成，处于动态平衡之中。肌体中每天都有一部分蛋白质被更新。蛋白质的较小单位是氨基酸。22种氨基酸进行不同的排列组合构成不同的蛋白质，如26个英文字母组合成不同的单词。22种氨基酸中有9种人体不能自行合成，必需通过食物来补充，这9种叫做必需氨基酸。

丙氨酸的功效：丙氨酸可能会增加瘦肌肉的质量并促进脂肪减少，这是因为它具有增加训练量和加快运动之间身体恢复速度的能力。在大学摔跤运动员和美式足球运动员中进行的一项研究结果证实了这一点：在8周的过程中，按照包括阻力训练，大强度间歇训练和重复冲刺的训练计划，那些补充了丙氨酸的人获得了更多的瘦体重，并在更大程度上改善了他们的身体组成。提高耐力运动表现。有氧运动中，由于乳酸的产生量不同，因此肌肽不能在相同程度上担任缓冲剂的角色。但还有其他方法可以增加肌肽的储存，从而有助于防止运动疲劳，提高耐力。例如，有证据表明，在大强度间歇训练计划的基础上补充丙氨酸可以增强训练适应性，从而提高运动耐力。在肌肉和其它降解氨基酸的组织中，氨基基团通过转氨基作用以谷氨酰胺的形式储存起来。

碳水化合物的发现：在人们知道碳水化合物的化学性质及其组成以前，碳水化合物已经得到很好的利用，如今含碳水化合物丰富的植物作为食物，利用其制成发酵饮料，作为动物的饲料等。一直到18世纪一名德国学者马格拉夫从甜菜中分离出纯糖和从葡萄中分离出葡萄糖后，碳水化合物研究才得到迅速发展。1812年，俄罗斯化学家报告，植物中碳水化合物存在的形式主要是淀粉，在稀酸中加热可水解为葡萄糖。1884年，有人指出，碳水化合物含有一定比例的C、H、O三种元素，其中H和O的比例恰好与水相同为2：1，好像碳和水的化合物，故称此类化合物为碳水化合物，这一名称，被一直沿用。一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。1033713-11-9

谷氨酸的氨基通过丙氨酸氨基转移酶转移至C3H4O3，形成丙氨酸和α-酮戊二酸。1123-28-0

蛋白质还有一些被人熟知的理化性质：1、蛋白质的变性：蛋白质受到酸、碱、尿素、有机溶酶、重金属、热、紫外光及X-射线等物理或化学的破坏，引起蛋白质自然之分子结构的改变，并引起生理活性的消失。变性作用破坏了蛋白质的二级、三级、四级结构，一般不会影响其一级结构。变性蛋白质的特性：溶解度降低。生物活性消失。不能结晶。易受蛋白酶的水解。滴定曲线改变，因可滴定的官能基增加。-SH等基团的反应活性增加。2、蛋白质的盐析：和蛋白质的变性相对应，在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析，这是一种可逆的过程。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果较好。1123-28-0

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