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蛋白质是被研究得较多的一类生物分子，对它们的研究包括“体内”(invivo)、“体外”(invitro)、和“在计算机中”(insilico)。体外研究多应用于纯化后的蛋白质，将它们置于可控制的环境中，以期获得它们的功能信息；例如，酶动力学相关的研究可以揭示酶催化反应的化学机制和与不同底物分子之间的相对亲和力。相反的，体内研究实验着重于蛋白质在细胞或者整个生物中的活性作用，从而可以了解蛋白质发挥功能的场所和相应的调节机制。在硅之中研究使用的计算方法来研究蛋白质。L-丙氨酸功能：添加食盐量的5-10%能够入味早，缩短腌制时间。32046-62-1
许多蛋白质都参与了细胞中和细胞间的信号转导。一些蛋白质，如胰岛素，作为细胞外蛋白质，可以将信号从一个细胞（合成这些蛋白质的细胞）传送到身体其他组织中的细胞。还有一些蛋白质，如属于膜蛋白的受体，可以结合细胞外的信号分子来引发细胞内的生物化学反应；多数受体都有一个位于细胞外表面的结合域〔结合信号分子〕和一个位于细胞内的效应结构域（可能具有酶活性或可以发生构象变化以诱发与细胞内其他蛋白质的结合），两者之间通过跨膜域连接。抗体是适应性免疫系统中重要的组成蛋白质，其作用为结合抗原或机体中的其他外来物质，通过识别来引发免疫系统消除这些物质。抗体可以被分泌到细胞外环境中或锚合到特异性B细胞（即浆细胞）的细胞膜中。抗体和抗原之间存在很高的亲和力，使得抗体可以很快地识别抗原。15690-25-2在丙胺酸循环期间，细胞或组织内的多余氨基酸（蛋白质）都被转移到叫做C3H4O3盐。
食物蛋白质营养价值的评定：蛋白质主要由碳、氢、氧、氮四种元素组成。蛋白质元素组成的较大特点是含有氮。有些蛋白质还含有硫、磷、铁等其他元素。上述这些元素按一定结构组成氨基酸。氨基酸是蛋白质的组成单位。自然界中的氨基酸有20多种，这20多种氨基酸以不同数目和不同顺序连接构成种类繁多，千差万别的蛋白质，发挥它们各自不同的生理功能。蛋白质的分子大小可相差几千倍，但它们含氮的百分率相当恒定，各种蛋白质每100克中的氮含量都约是16克。这样，我们要测定某一种食物的蛋白质含量便可以首先测定其氮含量，再乘以6.25（100÷16=6.25）即可得出该食物的蛋白质含量。
丙氨酸是一种非必需氨基酸，在肌肉组织和肝脏之间的葡萄糖-丙氨酸循环中起关键作用。在氨基酸降解组织（如肌肉）中，通过转氨基反应将氨基转移至谷氨酸。谷氨酸的氨基通过丙氨酸氨基转移酶转移至C3H4O3，形成丙氨酸和α-酮戊二酸。丙氨酸进入血液并被运输到肝脏。该反应在肝脏中发生逆转，C3H4O3被用于糖异生途径，并形成葡萄糖，葡萄糖可通过循环系统返回到其他组织。丙氨酸水平升高与血压、能量摄入、胆固醇水平和体重指数升高相关。蛋白质并不完全是刚性分子。
蛋白质的细胞功能：相同的蛋白质分子结合在一起就可形成同源寡聚体或多聚体，有些多聚体可以形成纤维；而这些形成纤维的蛋白质往往是结构蛋白，它们在单体状态下是球蛋白，通过自结合来形成刚性的纤维。蛋白-蛋白相互作用可以调控酶的活性和细胞周期中的各种进程，并可以使大型的蛋白质复合物得以形成，这样可以将参与同一生物学功能的分子结合到一起，从而提高其工作效率；而结合所诱导的蛋白构象变化对于复杂的信号传导网络的构建也是必不可少的。还有一些蛋白质（如膜蛋白）可以结合或者插入到细胞膜中。L-丙氨酸功能：在复配甜昧剂加入1~10％的丙氨酸，能提高甜度、缓和人工甜味剂的甜味。27329-60-8
丙胺酸（Alanine）是一种在体内帮助把单糖葡萄糖转变成能量，并消除肝脏内多余有害物质的氨基酸。32046-62-1
蛋白质的一级结构（primarystructure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质较基本的结构。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。32046-62-1
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