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nvivo的蛋白质研究常常专注于蛋白质在细胞中的合成和定位。虽然已经知道许多细胞内蛋白质是在细胞质中合成，而膜结合蛋白质或分泌性蛋白质是在内质网中合成，但蛋白质定位到特定细胞器或细胞结构的特异性是如何达到的，目前还不清楚。一些有助于获得特定蛋白质在细胞中定位的方法得到了发展，特别是用基因工程将目的蛋白质上连接上“报告者”（如绿色荧光蛋白），将这样的融合蛋白在细胞中表达后，就可以通过显微镜观察荧光来了解融合蛋白在细胞中的分布。另一种常用的同样是基因工程的方法为定点突变。利用这一方法，研究者可以改变蛋白质序列，从而改变其结构、细胞内定位以及调控机制；而这些改变可以在invivo的情况下通过连接绿色荧光蛋白，或者在invitro的情况下通过酶动力学的方法以及结合实验进行观察。L-丙氨酸功能：对腌制品的效果。2767-84-2
蛋白质还有一些被人熟知的理化性质：1、蛋白质的变性：蛋白质受到酸、碱、尿素、有机溶酶、重金属、热、紫外光及X-射线等物理或化学的破坏，引起蛋白质自然之分子结构的改变，并引起生理活性的消失。变性作用破坏了蛋白质的二级、三级、四级结构，一般不会影响其一级结构。变性蛋白质的特性：溶解度降低。生物活性消失。不能结晶。易受蛋白酶的水解。滴定曲线改变，因可滴定的官能基增加。-SH等基团的反应活性增加。2、蛋白质的盐析：和蛋白质的变性相对应，在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析，这是一种可逆的过程。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果较好。828-52-4蛋白质占人体重量的16%~20%。
结构蛋白：结构蛋白赋予生物成分以刚度和刚度。大多数结构蛋白是纤维蛋白。例如，胶原蛋白和弹性蛋白是结缔组织（例如软骨）的关键成分，而角蛋白存在于坚硬或丝状结构中，例如头发，指甲，羽毛，蹄和一些动物的外壳。一些球状蛋白也可以发挥结构功能，例如肌动蛋白和微管蛋白是球形的，可作为单体溶解，但会聚合形成构成细胞骨架的长而硬的纤维，从而使细胞保持其形状和大小。具有结构功能的其他蛋白质是运动蛋白，例如肌球蛋白，驱动蛋白和动力蛋白，它们能够产生机械力。这些蛋白质对于单细胞生物的细胞运动以及许多有性繁殖的多细胞生物的精子至关重要。它们还产生收缩肌肉所产生的力，并在细胞内运输中起重要作用。
蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此光光测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。例如球状蛋白质（多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等）和纤维状蛋白质（角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等），前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能光用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。L-丙氨酸功能：在蛋黄酱中加入1-3%的L-丙氨酸，能防止氧化。
碳水化合物在我们的饮食中有什么作用？现在我们理解了碳水是什么以及它是如何被消耗的，现在再让我们来看看它能为我们提供什么。葡萄糖对于生命来说是非常重要的。我们的大脑、骨骼肌更喜欢将葡萄糖作为燃料。碳水的主要目的就是为细胞功能提供能量。然而碳水并不是必需的。因为当我们的碳水摄入不足的时候，身体可以通过酮体的产生而转化能量，另外还可以通过叫「糖异生」的过程产生。因此，只要我们的饮食中有足够的蛋白质和脂肪，就被认为我们完全不需要碳水。丙氨酸还对调节血糖有帮助。652154-13-7
氨基丙酸由于身体可以自己产生需要的丙氨酸，因此它被认为是一种非必需氨基酸。2767-84-2
蛋白质的细胞功能：蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子，包括蛋白质分子结合。蛋白质结合其他分子的区域被称为结合位点，而结合位点常常是从蛋白质分子表面下陷的一个“口袋”；而结合能力与蛋白质的三级结构密切相关，因为结构决定了结合位点的形状和化学性质（即结合位点周围的氨基酸残基的侧链的化学性质）。蛋白质结合的紧密性和特异性可以非常高；例如，核糖核酸酶压制蛋白可以与人的血管促生蛋白以亚飞摩尔（sub-femtomolar，即<10-15M）量级的解离常数进行结合，但却完全不结合（解离常数>1M）angiogenin在两栖动物中的同源蛋白抗肿病核糖核酸酶。非常微小的化学结构变化，如在结合位点的某一残基侧链上添加一个甲基基团，有时就可以几乎完全破坏结合；例如，氨酰tRNA合成酶可以分辨侧链结构非常类似的缬氨酸和异亮氨酸，而这两种氨基酸的差别就在于异亮氨酸的侧链多出一个甲基。2767-84-2
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