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时间:2021年03月13日 来源:

nvivo的蛋白质研究常常专注于蛋白质在细胞中的合成和定位。虽然已经知道许多细胞内蛋白质是在细胞质中合成,而膜结合蛋白质或分泌性蛋白质是在内质网中合成,但蛋白质定位到特定细胞器或细胞结构的特异性是如何达到的,目前还不清楚。一些有助于获得特定蛋白质在细胞中定位的方法得到了发展,特别是用基因工程将目的蛋白质上连接上“报告者”(如绿色荧光蛋白),将这样的融合蛋白在细胞中表达后,就可以通过显微镜观察荧光来了解融合蛋白在细胞中的分布。另一种常用的同样是基因工程的方法为定点突变。利用这一方法,研究者可以改变蛋白质序列,从而改变其结构、细胞内定位以及调控机制;而这些改变可以在invivo的情况下通过连接绿色荧光蛋白,或者在invitro的情况下通过酶动力学的方法以及结合实验进行观察。许多蛋白质在执行生物学功能时可以在多个相关结构中相互转换。865998-46-5

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WilliamAstbury在1933年初次提出基于氢键的规则蛋白质二级结构,LinuPauling在随后成功地证明了这一想法。部分基于KajLinderstrøm-Lang的先前研究[7],WalterKauzmann的关于蛋白变性的研究更有助于人们理解疏水相互作用介导的蛋白质折叠所形成的结构。一个得到序列信息的蛋白质是胰岛素,FrederickSanger在1949年测得,他也因此较终证明该蛋白质由氨基酸的线性聚合物组成,而不是由支链,胶体或脂环族组成。1958年,他因这一成就而获得了诺贝尔奖。较早期被解析的蛋白质结构包括血红蛋白和肌红蛋白的结构,所用方法为X射线晶体学。近些年,随着电子显微镜的发展,蛋白质结构学发展迅猛,人们已经能够观察到蛋白质的近原子结构。10397-15-6L-丙氨酸功能:在复配甜昧剂加入1~10%的丙氨酸,能提高甜度、缓和人工甜味剂的甜味。

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蛋白质都是由氨基酸构成的。到目前为止,人们发现的组成天然蛋白质的氨基酸只有20种,在这20种氨基酸中,亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸(甲硫氨酸)、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸、缬氨酸这8种氨基酸是人体必须从食物中获得而不能在体内合成的(刚出生的幼儿还不能合成组氨酸),叫做必需氨基酸。只要有这8种必需氨基酸,身体就可以制造出其它各种氨基酸,就可以维持生命和进行生长发育。缺乏必需氨基酸时,人体就会出现发育迟缓、贫血、毛发枯黄等徒状。8种必需氨基酸如此重要,故食物蛋白中含必需氨基酸的数欣及种类的多少就成为衡量蛋白质优劣的标准。含有必需氨基酸的种类、数量多,营养价值就高,这种蛋白质就称为完全蛋白质,也称优良蛋白质。

蛋白质的供给量和来源:蛋白质的供给量与膳食蛋白质的质量有关。如果蛋白质主要来自奶、蛋等食品,则成年人不分男女均为每日每公斤体重0.75克。中国膳食以植物性食物为主,蛋白质质量较差,供给量需要定为每日每公斤体重1.0~1.2克。蛋白质供给量也可用占总能量摄入的百分比来表示。在能量摄入得到满足的情况下,由蛋白质提供的能量在成年人应占总能量的10%~12%,生长发育中的青少年则应占14%。蛋白质的来源。膳食中蛋白质来源不外是植物性食物和动物性食物。动物性食物蛋白质含量高、质量好,如奶、蛋、鱼、瘦肉等。植物性食物主要是谷类和豆类。大豆含有丰富的优良蛋白质。谷类是我们的主食,蛋白质含量居中(约10%),是我国人民膳食蛋白质的主要来源。蔬菜水果等食品蛋白质含量很低,在蛋白质营养中作用很小。C3H4O3可以用于糖异生作用,形成葡萄糖并被循环系统运回各组织部位中。

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蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构,称为蛋白质的三级结构(tertiarystructure)。蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键,包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力(VanderWaalsforce)等。这些次级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的R基团之间,因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合。次级键都是非共价键,易受环境中pH、温度、离子强度等的影响,有变动的可能性。二硫键不属于次级键,但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起,这对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用。现也有认为蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上,分子中的各个侧链所形成一定的构象。侧链构象主要是形成微区(或称结构域domain)。对球状蛋白质来说,形成疏水区和亲水区。亲水区多在蛋白质分子表面,由很多亲水侧链组成。疏水区多在分子内部,由疏水侧链集中构成,疏水区常形成一些“洞穴”或“口袋”,某些辅基就镶嵌其中,成为活性部位。酶的构象变换常常是由底物结合到活性位点所导致。25812-30-0

丙氨酸是一种非必需的氨基酸,可以帮助身体将葡萄糖转化为能量。865998-46-5

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