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时间:2021年03月17日 来源:

食物蛋白质营养价值的评定:蛋白质主要由碳、氢、氧、氮四种元素组成。蛋白质元素组成的较大特点是含有氮。有些蛋白质还含有硫、磷、铁等其他元素。上述这些元素按一定结构组成氨基酸。氨基酸是蛋白质的组成单位。自然界中的氨基酸有20多种,这20多种氨基酸以不同数目和不同顺序连接构成种类繁多,千差万别的蛋白质,发挥它们各自不同的生理功能。蛋白质的分子大小可相差几千倍,但它们含氮的百分率相当恒定,各种蛋白质每100克中的氮含量都约是16克。这样,我们要测定某一种食物的蛋白质含量便可以首先测定其氮含量,再乘以6.25(100÷16=6.25)即可得出该食物的蛋白质含量。丙氨酸可以参与到组织和肝脏间的葡萄糖-丙氨酸循环中,并起关键作用。30364-60-4

30364-60-4,生化试剂

化学试剂较初诞生于实验室中进行的研究、检测、分析对化学品高纯度的需求。随着科学技术的突飞猛进,国民经济各行业的研发实验和生产制造越来越向着高精密度的方向发展,用作基础原材料的化学品的纯度等指标越来越影响甚至决定工业产品的性能和品质,从而影响着国民经济的发展水平,工业生产领域对化学试剂的需求量也已远远超过了实验室。化学试剂在电子、微电子、航空航天、新材料、生物医药、石油化工等先进制造业领域的作用尤为重要,化学试剂一定程度支撑着这些行业的发展层次,可以说,化学试剂的种类完备度、产品品质及配套服务水平一定程度上影响着一个国家的经济发展水平。996-30-5谷氨酸的氨基通过丙氨酸氨基转移酶转移至C3H4O3,形成丙氨酸和α-酮戊二酸。

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蛋白质的细胞功能:蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子,包括蛋白质分子结合。蛋白质结合其他分子的区域被称为结合位点,而结合位点常常是从蛋白质分子表面下陷的一个“口袋”;而结合能力与蛋白质的三级结构密切相关,因为结构决定了结合位点的形状和化学性质(即结合位点周围的氨基酸残基的侧链的化学性质)。蛋白质结合的紧密性和特异性可以非常高;例如,核糖核酸酶压制蛋白可以与人的血管促生蛋白以亚飞摩尔(sub-femtomolar,即<10-15M)量级的解离常数进行结合,但却完全不结合(解离常数>1M)angiogenin在两栖动物中的同源蛋白抗肿病核糖核酸酶。非常微小的化学结构变化,如在结合位点的某一残基侧链上添加一个甲基基团,有时就可以几乎完全破坏结合;例如,氨酰tRNA合成酶可以分辨侧链结构非常类似的缬氨酸和异亮氨酸,而这两种氨基酸的差别就在于异亮氨酸的侧链多出一个甲基。

蛋白质还有一些被人熟知的理化性质:1.两性解离与等电点:蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基,因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。2.蛋白质的胶体性质:蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。3.蛋白质的紫外吸收:蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收(本质为苯环的特性),以色氨酸吸收较强,较大吸收峰为280nm。L-丙氨酸功能:在复配甜昧剂加入1~10%的丙氨酸,能提高甜度、缓和人工甜味剂的甜味。

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从一个mRNA模板合成一个蛋白质的过程被称为翻译。在翻译过程中,mRNA被一些蛋白质携带到核糖体上;然后核糖体在mRNA上从5'端到3'端寻找起始密码子(大多数情况下为AUG);找到起始密码子后,即核糖体上起始tRNA的反密码子与起始密码子配对后,翻译就可以开始进行;在起始密码子后,核糖体每一次阅读三个核苷酸(或一个密码子),同样是通过携带对应氨基酸的tRNA上反密码子与密码子配对。其中,氨酰tRNA合成酶可以将tRNA分子与正确的氨基酸连接到一起。不断延长的多肽链通常被称为“新生链”。生物体中的蛋白质合成总是从N-端到C-端。合成的蛋白质的大小可以通过其含有的氨基酸数目或者其分子量(以道尔顿或千道尔顿,即kDa为单位)来衡量。酵母蛋白的平均长度为466个氨基酸或平均分子量为53kDa[19]。目前已知的较大蛋白质是肌联蛋白,它是肌肉中肌节的组分之一,其分子量为近3,000kDa,含有近27,000个氨基酸。在氨基酸降解组织(如肌肉)中,通过转氨基反应将氨基转移至谷氨酸。1089212-38-3

蛋白质占人体重量的16%~20%。30364-60-4

蛋白质是由不同的L型α-氨基酸所形成的线性聚合物。目前在绝大多数已鉴定的天然蛋白质中发现的氨基酸有20种。所有氨基酸都有共同的结构特征,包括与氨基连接的α碳原子,一个羧基和连接在α碳原子上的不同的侧链。但脯氨酸有着与这种基本结构不同之处:它含有一个侧链与氨基连接在一起所形成的特殊的环状结构,使得其氨基在肽键中的构象相对固定[16]。标准氨基酸的侧链是构成蛋白质结构的重要元素,它们具有不同的化学性质,因此对于蛋白质的功能至关重要。多肽链中的氨基酸之间是通过脱水反应所形成的肽键来互相连接;一旦形成肽键成为蛋白质的一部分,氨基酸就被称为“残基”,而连接在链的碳、氮、氧原子被称为“主链”或“蛋白质骨架”。由于肽键有两种共振态,具有一定的双键特性,使得相邻α碳之间形成肽平面;而肽键两侧的二面角确定了蛋白质骨架的局部形态。由于氨基酸的非对称性(两端分别具有氨基和羧基),蛋白质链具有方向性。蛋白质链的起始端有自由的氨基,被称为N端或氨基端;尾端则有自由的羧基,被称为C端或羧基端。30364-60-4

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