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食物中的蛋白质是高分子化合物，经过多种消化酶（也是蛋白质）消化拆分变成小分子的氨基酸，被吸收入血。蛋白质充足时，胃壁、肠道、肝脏、胰脏就能得到充足的材料分泌出足够的生物酶或者拥有足够的弹性，让整个消化系统正常运转，为全身细胞正常新陈代谢工作提供良好的物质支持。氨基酸先送到肝脏进行各种各样的生化反应，其中有一项特别重要的功能——合成白蛋白。人体如果长期蛋白质不足，将使组织中的废料无法及时排出而出现明显膨大，即水肿样肥胖。蛋白质缺乏时累及消化系统时，消化功能变差，胃下垂，肠及其他系统内脏部位移位。松弛的小肠壁不能正常吸收营养，许多未被消化的食物积聚在大肠里，滋生无数的腐化细菌，形成胀气。缺乏弹力的大肠也无力把废料及时排出体外。有害物质的积累，再通过大肠再吸收入血循环全身，加重肝脏、肾脏的负担，长期如此，肝、肾不堪重负，影响肝脏这个人体“中心生化厂”的功能，并引发多种慢性疾病。一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。1137-41-3
蛋白质一词源自希腊语πρώτειος（proteios），意为“主要”、“优先”或“站在前面”，可见早在命名之初，人们就明白这种物质的重要性。早在18世纪，蛋白质被AntoineFourcroy等人认为是一类独特的生物分子，其特征是该分子在加热或酸处理下具有凝结或絮凝的能力。荷兰化学家GerardusJohannesMulder首先描述了蛋白质，1838年瑞典化学家JönsJacobBerzelius初次对蛋白质进行了命名。Mulder鉴定了蛋白质降解的产物，例如亮氨酸，并且鉴定出它的分子量（几乎正确）为131道尔顿。851956-01-9丙氨酸还对调节血糖有帮助。
L-丙氨酸提取方法：发酵法生产L-丙氨酸提取工艺路线见图。发酵液经超滤除去菌体以及大分子蛋白,接着调节一定的pH和流速通过732型强酸性阳离子交换树脂(H+型),L-丙氨酸被交换到树脂上,发酵清液中的大部分色素、可溶性蛋白、阴离子则随过流废水排走,随后用4%的氨水将树脂上的L-丙氨酸完全洗脱下来,通过减压驱氨、活性炭脱色、浓缩结晶、离心、干燥等步骤获得L-丙氨酸成品。离心分离的精制母液循环回用,可有效提高提取的收率。功能：可提高食品的营养价值，在各类食品及饮料中，如：面包、冰糕点、果茶、奶制品、碳酸饮料、冰糕等。加入0.1~1％的丙氨酸可明显提高食品及饮料中的蛋白质利用率，并且由于丙氨酸具有能被细胞直接吸收的特点，因此，饮用后能迅速恢复疲劳，振奋精神。
为什么增肌减脂期需要摄入蛋白质？人体骨骼肌主要是由大量细小的肌纤维（肌细胞）构成，通过改变其长度进行收缩运动，而肌纤维的主要构成是肌浆球蛋白和肌动蛋白。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%。日常进食过程中，食物蛋白质的氨基酸则会为人体所吸收转化为人体蛋白质，同时分解新的蛋白质，保持机体代谢平衡。在日常锻炼里，氨基酸的构成元素之一：氮在肌肉组织的增长和修复过程中起到了无可比拟的作用。这也就是为什么当你摄入足够多量的蛋白质时，你的机体能处于正合成代谢状态，你也能增长更多的新肌肉。在氨基酸降解组织（如肌肉）中，通过转氨基反应将氨基转移至谷氨酸。
蛋白质组学：在一定时间内一个细胞或一类细胞中存在的所有蛋白质被称为蛋白质组，研究如此大规模的数据的领域就被称为蛋白质组学，与基因组学的命名方式相似。蛋白质组学的关键实验技术包括2D电泳（可分离许多蛋白质），质谱，蛋白质芯片，酵母双杂，从而可以系统地探索蛋白质之间的相互作用。生物学上可能发生的这种相互作用的全部蛋白被称为相互作用组。确定表示每个可能折叠的蛋白质结构的系统尝试被称为结构基因组学。生物信息学。大量的计算方法已经被开发来分析蛋白质的结构，功能和进化。这样的工具的开发是由可用的多种生物体（包括人类基因组）的大量基因组和蛋白质组数据驱动的。根本不可能通过实验来研究所有的蛋白质，因此只有少数蛋白质被得到实验室实验，而计算工具用于外推到相似的蛋白质。丙氨酸作用：提高腌制效果按食盐量的5%~10%添加，可缩短腌制时间。4874-33-3
L-丙氨酸功能：减少酵母气味，添加量一般为1-3%。1137-41-3
WilliamAstbury在1933年初次提出基于氢键的规则蛋白质二级结构，LinuPauling在随后成功地证明了这一想法。部分基于KajLinderstrøm-Lang的先前研究[7]，WalterKauzmann的关于蛋白变性的研究更有助于人们理解疏水相互作用介导的蛋白质折叠所形成的结构。一个得到序列信息的蛋白质是胰岛素，FrederickSanger在1949年测得，他也因此较终证明该蛋白质由氨基酸的线性聚合物组成，而不是由支链，胶体或脂环族组成。1958年，他因这一成就而获得了诺贝尔奖。较早期被解析的蛋白质结构包括血红蛋白和肌红蛋白的结构，所用方法为X射线晶体学。近些年，随着电子显微镜的发展，蛋白质结构学发展迅猛，人们已经能够观察到蛋白质的近原子结构。1137-41-3
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