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蛋白质结构预测和分子动力学：作为结构基因组研究的互补，蛋白质结构预测的目标是发展出有效的能够提供未知结构（未通过实验方法得到）蛋白质的可信的结构模型。目前较为成功的结构预测方法是同源建模；这一方法是利用序列相似的蛋白质（已知结构）的结构作为“模板”。而结构基因组的目标正是通过解析大量蛋白质的结构来为同源建模提供足够的模板以获得剩余的未解析的同源蛋白结构。从序列相似性较差的模板计算出精确的结构模型对于同源建模法还是一个挑战，问题在于序列比对准确性的影响，如果能够获得“完美”的比对结果，则能够获得精确的结构模型。氨基酸的作用与功效：祛除皮肤细胞过剩的自由基，有效延缓皮肤衰老。504-78-9

肽键形成：不是所有的肽键都是这样形成的。在少数情况下，肽是由特定的酶合成的。例如，三肽谷胱甘肽是细胞抵御氧化应激的重要组成部分。这种肽由游离氨基酸分两步合成。在一步中，γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶通过在谷氨酸的侧链羧基(该侧链的γ碳)和半胱氨酸的氨基之间形成的肽键缩合半胱氨酸和谷氨酸。该二肽然后通过谷胱甘肽合成酶与甘氨酸缩合形成谷胱甘肽。在化学中，肽是通过多种反应合成的。固相多肽合成中较常用的方法之一是用氨基酸的芳香肟衍生物作为活化单元。这些都是按顺序添加到生长的肽链上的，该肽链连接到固体树脂载体上。通过改变氨基酸的类型和顺序（使用组合化学）可以方便地合成大量不同的肽，这使得肽合成可用于创建肽库以用于通过高通量筛选发现药物。184042-60-2蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子。

蛋白质生物合成过程：肽链延长阶段：①进位：与mRNA下一个密码相对应的氨基酰tRNA进入核的蛋白体的受位。此步骤需GTP，Mg2+，和EF参与。②成肽：在转肽酶的催化下，将给位上的tRNA所携带的甲酰蛋氨酰基或肽酰基转移到受位上的氨基酰tRNA上，与其α-氨基缩合形成肽键。给位上已失去蛋氨酰基或肽酰基的tRNA从核的蛋白上脱落。③移位：核的蛋白体向mRNA的3'- 端滑动相当于一个密码的距离，同时使肽酰基tRNA从受体移到给位。此步骤需EF（EFG）、GTP和Mg2+参与。 此时，核的蛋白体的受位留空，与下一个密码相对应的氨基酰tRNA即可再进入，重复以上循环过程，使多肽链不断延长。

蛋白质的特性：大肠杆菌与密码子用法：—般来说，在重组蛋白表达宿主的选择中，对原核来源的蛋白质应当只选择大肠杆菌进行表达，而不是真核表达系统，因为通常真核生物的翻译后修饰能力和改善的折叠能力对原核的蛋白来说是不必要的，甚至是不想要的。对于真核的蛋白来说情况就不同了，因为有大量的实例表明，真核的蛋白能在大肠杆菌中进行成功地表达。当使用原核系统表达真核的蛋白时 ，一个非常重要的考虑是: 像所有生物一样，大肠杆菌对密码子的使用有偏性，其tRNA丰度反映了这一偏性。表达含有数个大肠杆菌稀有密码子的真核的蛋白时会受对应的 tRNA丰度的限制而效率不高。 蛋白质（protein）是组成人体一切细胞、组织的重要成分。

蛋白质的细胞功能：蛋白质是细胞中的主要功能分子。除了特定类别的RNA，大多数的其他生物分子都需要蛋白质来调控。蛋白质也是细胞中含量较为丰富的分子之一；例如，蛋白质占大肠杆菌细胞干重的一半，而其他大分子如DNA和RNA则只分别占3%和20%。在一个特定细胞或细胞类型中表达的所有蛋白被称为对应细胞的蛋白质组。蛋白质能够在细胞中发挥多种多样的功能，涵盖了细胞生命活动的各个方面：发挥催化作用的酶；参与生物体内的新陈代谢的调剂作用，如胰岛素；一些蛋白质具有运输代谢物质的作用，如离子泵和血红蛋白；发挥储存作用，如植物种子中的大量蛋白质，就是用来萌发时的储备；许多结构蛋白被用于细胞骨架等的形成，如肌球蛋白；还有免疫、细胞分化、细胞凋亡等过程中都有大量蛋白质参与。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。504-78-9

氮首先以谷氨酸的形式被吸收为有机化合物，谷氨酸是由线粒体中的α-酮戊二酸和氨形成的。504-78-9

整体结构：四级结构（quaternary structure）：具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。如血红蛋白由4个具有三级结构的多肽链构成，其中两个是α-链，另两个是β-链，其四级结构近似椭球形状。用约20种氨基酸作原料，在细胞质中的核糖体上，将氨基酸分子互相连接成肽链。一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基，脱去一分子水而连接起来，这种结合方式叫做脱水缩合。通过缩合反应，在羧基和氨基之间形成的连接两个氨基酸分子的那个键叫做肽键。由肽键连接形成的化合物称为肽。检测方法：分别向甲、乙两支试管加入3毫升蛋清稀释液和清水，再依次向两支试管中加入双缩脲试剂A液和B液。观察甲、乙两试管中溶液发生的颜色变化。上述的演示实验结果表明，双缩脲试剂与蛋白质呈现紫色反应。504-78-9

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