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时间:2021年06月14日 来源:

蛋白质的特性:大肠杆菌与密码子用法:—般来说,在重组蛋白表达宿主的选择中,对原核来源的蛋白质应当只选择大肠杆菌进行表达,而不是真核表达系统,因为通常真核生物的翻译后修饰能力和改善的折叠能力对原核的蛋白来说是不必要的,甚至是不想要的。对于真核的蛋白来说情况就不同了,因为有大量的实例表明,真核的蛋白能在大肠杆菌中进行成功地表达。当使用原核系统表达真核的蛋白时 ,一个非常重要的考虑是: 像所有生物一样,大肠杆菌对密码子的使用有偏性,其tRNA丰度反映了这一偏性。表达含有数个大肠杆菌稀有密码子的真核的蛋白时会受对应的 tRNA丰度的限制而效率不高。 蛋白质的不同在于其氨基酸的种类、数目、排列顺序和肽链空间结构的不同。72217-12-0

72217-12-0,生化试剂

蛋白质生物合成过程:肽链延长阶段:①进位:与mRNA下一个密码相对应的氨基酰tRNA进入核的蛋白体的受位。此步骤需GTP,Mg2+,和EF参与。②成肽:在转肽酶的催化下,将给位上的tRNA所携带的甲酰蛋氨酰基或肽酰基转移到受位上的氨基酰tRNA上,与其α-氨基缩合形成肽键。给位上已失去蛋氨酰基或肽酰基的tRNA从核的蛋白上脱落。③移位:核的蛋白体向mRNA的3'- 端滑动相当于一个密码的距离,同时使肽酰基tRNA从受体移到给位。此步骤需EF(EFG)、GTP和Mg2+参与。 此时,核的蛋白体的受位留空,与下一个密码相对应的氨基酰tRNA即可再进入,重复以上循环过程,使多肽链不断延长。10312-55-7氨基酸的作用与功效:提高皮肤抗过敏能力,并对体内有害物质及老化细胞分解排泄。

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非蛋白质氨基酸:除了22种蛋白质氨基酸外,许多非蛋白质氨基酸是已知的。它们要么不存在于蛋白质中(如肉碱、γ-氨基丁酸、左旋甲状腺素),要么不是由标准细胞机制(如羟脯氨酸和硒蛋氨酸)直接分离产生的。蛋白质中的非蛋白质氨基酸是通过翻译后修饰形成的,翻译后修饰是蛋白质合成过程中翻译后的修饰。这些修饰通常对蛋白质的功能或调节至关重要。例如,谷氨酸的羧基化可以更好地结合钙离子,胶原中含有羟脯氨酸,由脯氨酸的羟基化产生。另一个例子是通过赖氨酸残基的修饰在翻译起始因子 EIF5A 中形成腐胺赖氨酸。这种修饰也可以决定蛋白质的定位,例如,长疏水基团的加入可以使蛋白质结合到磷脂膜上。

肽键形成:两种氨基酸通过肽键缩合形成二肽:由于氨基酸的胺和羧酸基团都能反应形成酰胺键,一个氨基酸分子可以与另一个氨基酸分子反应并通过酰胺键连接起来。这种氨基酸的聚合产生了蛋白质。这个缩合反应产生新形成的肽键和一分子水。在细胞中,这种反应不会直接发生;相反,氨基酸首先通过酯键附着在转移RNA分子上而被启动。这种氨基酰基tRNA是由氨基酰基tRNA合成酶在atp依赖反应中产生的。[96]这个氨基酰-tRNA就是核糖体,其催化延伸蛋白质链的氨基对酯键的攻击。由于这一机制,所有由核糖体制造的蛋白质都是从它们的N端开始合成,并向它们的C端移动。氨基酸的作用:氨基酸分解代谢所产生的a-酮酸,随着不同特性,循糖或脂的代谢途径进行代谢。

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蛋白质的结构:1.蛋白质一级结构:组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。一个蛋白质是一个聚酰胺。2.蛋白质二级结构:依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构,主要为α螺旋和β折叠。因为二级结构是局部的,不同的二级结构的许多区域可存在于相同的蛋白质分子。3.蛋白质三级结构:通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构,是单个蛋白质分子的整体形状。蛋白质的三级结构大都有一个疏水中心来稳定结构,同时具有稳定作用的还有盐桥 (蛋白质)、氢键和二硫键,甚至翻译后修饰。“三级结构”常常可以用“折叠”一词来表示。三级结构控制蛋白质的基本功能。氨基酸的作用:氨基酸分解代谢所产生的的a-酮酸。1300582-07-3

氨基酸的作用与功效:可与麸皮内二价金属离子发生螯合反应。72217-12-0

蛋白质的生物合成及加工修饰:一、合成原料:自然界由mRNA编码的氨基酸共有20种,只有这些氨基酸能够作为蛋白质生物合成的直接原料。某些蛋白质分子还含有羟脯氨酸、羟赖氨酸、γ-羧基谷氨酸等,这些特殊氨基酸是在肽链合成后的加工修饰过程中形成的。二mRNA是合成蛋白质的直接模板:蛋白质是在胞质中合成的,而编码蛋白质的信息载体DNA却在细胞核内,所以必定有一种中间物质用来传递DNA上的信息,实验证明:mRNA是遗传信息的传递者,是蛋白质生物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板,因此得名信使RNA。72217-12-0

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