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D -氨基酸用于外消旋结晶学中以产生中心对称晶体，这（取决于蛋白质）可使蛋白质结构的测定更容易和更稳健。氨基酸构型的 L 和 D 不是指氨基酸本身的光学活性，而是指甘油醛异构体的光学活性，理论上，氨基酸可以从甘油醛异构体中合成( D -甘油醛是右旋的； L -甘油醛是左旋的)。在另一种方式中，（S）和（R）指示符用于指示很全配置。蛋白质中几乎所有的氨基酸都在α碳上，半胱氨酸是（R），甘氨酸是非手性的。半胱氨酸的侧链与其他氨基酸的几何位置相同，但是 R/S 术语相反，因为硫的原子序数高于羧基中氧的，侧链优先级更高，而与羧基相比，而大多数其他侧链中的原子的优先级更低。氨基酸的理化性质：由遗传密码直接编码的20种氨基酸可以根据它们的特性分成几组。03-Dec-3207

氨基酸的作用：1、起氮平衡作用：当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时，摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等，称之为氮的总平衡。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内，突然增减食入量时，机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质，超出机体调节能力，平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质，体内组织蛋白依然分解，持续出现负氮平衡，如不及时采取措施纠正，终将导致抗体死亡。2、转变为糖或脂肪：氨基酸分解代谢所产生的a-酮酸，随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代谢。a-酮酸可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪，或进入三羧循环氧化分解成CO2和H2O，并放出能量。77284-32-3氨基酸是组成蛋白质的基本单位，氨基酸通过脱水缩合连成肽链。

肽键形成：不是所有的肽键都是这样形成的。在少数情况下，肽是由特定的酶合成的。例如，三肽谷胱甘肽是细胞抵御氧化应激的重要组成部分。这种肽由游离氨基酸分两步合成。在一步中，γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶通过在谷氨酸的侧链羧基(该侧链的γ碳)和半胱氨酸的氨基之间形成的肽键缩合半胱氨酸和谷氨酸。该二肽然后通过谷胱甘肽合成酶与甘氨酸缩合形成谷胱甘肽。在化学中，肽是通过多种反应合成的。固相多肽合成中较常用的方法之一是用氨基酸的芳香肟衍生物作为活化单元。这些都是按顺序添加到生长的肽链上的，该肽链连接到固体树脂载体上。通过改变氨基酸的类型和顺序（使用组合化学）可以方便地合成大量不同的肽，这使得肽合成可用于创建肽库以用于通过高通量筛选发现药物。

氨基酸的理化性质：由遗传密码直接编码的20种氨基酸可以根据它们的特性分成几组。重要的因素是电荷，亲水性或者疏水性、尺寸和功能组。这些特性对蛋白质结构和蛋白质-蛋白质相互作用很重要。水溶性蛋白质的疏水残基（Leu、Ile、Val、Phe和Trp）倾向于埋在蛋白质的中间，而亲水性侧链则暴露在水溶剂中。（注意，在生物化学中，残基是指载脂糖、蛋白质核酸的多聚链中的一种特定单体。）完整的膜蛋白往往有外露的疏水性氨基酸的外环，这些疏水性氨基酸将它们固定在脂质双分子层中。必须与带正电荷的分子结合的蛋白质，其表面含有大量带负电荷的氨基酸，如谷氨酸和天冬氨酸；而与带负电的分子结合的蛋白质的表面富含带正电的链，如赖氨酸和精氨酸。氨基酸残基具有不同的疏水性。氨基酸的作用：氨基酸构成蛋白质，赋予了蛋白质特定的分子结构形态。

氨基酸也可以同时分解为葡萄糖和酮。氨基酸必须首先通过氨基酸转运体从细胞器和细胞进入血液循环，因为胺和羧酸基团通常是电离的。氨基酸的降解，发生在肝脏和肾脏，通常涉及脱胺作用，将其氨基转移到-酮戊二酸，形成谷氨酸。这个过程涉及到转氨酶，通常与合成过程中氨基化酶相同。在许多脊椎动物中，氨基通过尿素循环被移除，并以尿素的形式排出体外。然而，氨基酸降解可以产生尿酸或氨代替。例如，丝氨酸脱水酶将丝氨酸转化为酸和氨。氨基酸的添加顺序是从一个mRNA模板通过遗传代码读取的，是生物体基因的RNA拷贝。88-96-0

氨基酸的作用与功效：避免沮丧、焦虑等状态，稳定情绪、保持旺盛精力。03-Dec-3207

蛋白质的降：对于细胞来说，蛋白质降解有多种用途，包括去除分泌蛋白的N末端信号肽，对前体蛋白进行剪切以产生“成熟”蛋白等。细胞不需要的或受到损伤的非跨膜蛋白质一般由蛋白酶体来进行降解，而真核生物的跨膜蛋白则通过内体运送到溶酶体（动物细胞）或液泡（酵母）中进行降解[22]。降解所生成的氨基酸分子可以被用于合成新的蛋白质。一些蛋白质可以发生自降解。此外，细胞中存在的大量蛋白酶（特别是溶酶体中），可以对外来的蛋白质进行降解，这也是一种细胞自我保护的机制。03-Dec-3207

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