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蛋白质的结构：1.蛋白质一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。一个蛋白质是一个聚酰胺。2.蛋白质二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。因为二级结构是局部的，不同的二级结构的许多区域可存在于相同的蛋白质分子。3.蛋白质三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构，是单个蛋白质分子的整体形状。蛋白质的三级结构大都有一个疏水中心来稳定结构，同时具有稳定作用的还有盐桥 (蛋白质)、氢键和二硫键，甚至翻译后修饰。“三级结构”常常可以用“折叠”一词来表示。三级结构控制蛋白质的基本功能。氨基酸的作用与功效：启动巨噬细胞的吞噬功能，曾强淋巴系统的排毒，排毒功能。78686-79-0

氨基酸也可以同时分解为葡萄糖和酮。氨基酸必须首先通过氨基酸转运体从细胞器和细胞进入血液循环，因为胺和羧酸基团通常是电离的。氨基酸的降解，发生在肝脏和肾脏，通常涉及脱胺作用，将其氨基转移到-酮戊二酸，形成谷氨酸。这个过程涉及到转氨酶，通常与合成过程中氨基化酶相同。在许多脊椎动物中，氨基通过尿素循环被移除，并以尿素的形式排出体外。然而，氨基酸降解可以产生尿酸或氨代替。例如，丝氨酸脱水酶将丝氨酸转化为酸和氨。4860-93-9氨基酸的理化性质：由遗传密码直接编码的20种氨基酸可以根据它们的特性分成几组。

蛋白质的特性：大肠杆菌与密码子用法：—般来说，在重组蛋白表达宿主的选择中，对原核来源的蛋白质应当只选择大肠杆菌进行表达，而不是真核表达系统，因为通常真核生物的翻译后修饰能力和改善的折叠能力对原核的蛋白来说是不必要的，甚至是不想要的。对于真核的蛋白来说情况就不同了，因为有大量的实例表明，真核的蛋白能在大肠杆菌中进行成功地表达。当使用原核系统表达真核的蛋白时 ，一个非常重要的考虑是: 像所有生物一样，大肠杆菌对密码子的使用有偏性，其tRNA丰度反映了这一偏性。表达含有数个大肠杆菌稀有密码子的真核的蛋白时会受对应的 tRNA丰度的限制而效率不高。

蛋白质生物合成过程：1．氨基酸的活化与搬运：氨基酸的活化以及活化氨基酸与tRNA的结合，均由氨基酰tRNA合成酶催化完成。反应完成后，特异的tRNA3’端CCA上的2’或3’位自由羟基与相应的活化氨基酸以酯键相连接，形成氨基酰tRNA。2．活化氨基酸的缩合——核的蛋白体循环：活化氨基酸在核的蛋白体上反复翻译mRNA上的密码并缩合生成多肽链的循环反应过程，称为核的蛋白体循环。核的蛋白体循环过程可分为三个阶段：⑴起动阶段：①30S起动复合物的形成。在IF促进下，30S小亚基与mRNA的起动部位，起动tRNA（tRNAfmet），和GTP结合，形成复合体。②70S起动前复合体的形成。IF3从30S起动复合体上脱落，50S大亚基与复合体结合，形成70S起动前复合体。③70S起动复合体的形成。GTP被水解，IF1和IF2从复合物上脱落。氨基酸是组成蛋白质的基本单位，氨基酸通过脱水缩合连成肽链。

蛋白质的生物合成及加工修饰：原核细胞中每种mRNA分子常带有多个功能相关蛋白质的编码信息，以一种多顺反子的形式排列，在翻译过程中可同时合成几种蛋白质;而真核细胞中，每种mRNA一般只带有一种蛋白质编码信息，是单顺反子的形式。mRNA以它分子中的核苷酸排列顺序携带从DNA传递来的遗传信息，作为蛋白质生物合成的直接模板，决定蛋白质分子中的氨基酸排列顺序。不同的蛋白质有各自不同的mRNA，mRNA除含有编码区外，两端还有非编码区。非编码区对于mRNA 的模板活性是必需的，特别是5'端非编码区在蛋白质合成中被认为是与核糖体结合的部位。氨基酸的作用与功效：启动皮肤细胞超氧化物岐化酶过氧化物的活性。8007-46-3

氨基酸：氨基酸是生物学上重要的有机化合物。78686-79-0

氨基酸的理化性质：由遗传密码直接编码的20种氨基酸可以根据它们的特性分成几组。重要的因素是电荷，亲水性或者疏水性、尺寸和功能组。这些特性对蛋白质结构和蛋白质-蛋白质相互作用很重要。水溶性蛋白质的疏水残基（Leu、Ile、Val、Phe和Trp）倾向于埋在蛋白质的中间，而亲水性侧链则暴露在水溶剂中。（注意，在生物化学中，残基是指载脂糖、蛋白质核酸的多聚链中的一种特定单体。）完整的膜蛋白往往有外露的疏水性氨基酸的外环，这些疏水性氨基酸将它们固定在脂质双分子层中。必须与带正电荷的分子结合的蛋白质，其表面含有大量带负电荷的氨基酸，如谷氨酸和天冬氨酸；而与带负电的分子结合的蛋白质的表面富含带正电的链，如赖氨酸和精氨酸。氨基酸残基具有不同的疏水性。78686-79-0